α-糜蛋白酶来源于牛胰腺，α-Chymotrypsin from bovine pancreas [BPC]；Type II, lyophilized powder, ≥40 units/mg protein

sigma 公司的酶已被用于研究糖基化 α-胰凝乳蛋白酶的结构 - 功能关系，使用固定化金属离子亲和层析（IMAC）和固定化金属离子亲和毛细管电泳（IMACE）。[1]

 

α-胰凝乳蛋白酶是丝氨酸肽酶，并且具有通过二硫键连接的三条多肽链（A 链-13 残基，B 链-131 残基和 C 链-97 残基）中包含的 241 个氨基酸残基。发现该酶的分子量为 25kDa。pI 是 8.75。它选择性地水解酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和亮氨酸的 C-末端侧的肽键。Ca²⁺ 激活和稳定酶。该酶被二异丙基氟磷酸盐（DFP）、甲苯磺酰氟（PMSF）、N-对甲苯磺酰基-L-苯丙氨酸氯甲基酮（TPCK）、胰凝乳蛋白酶抑制剂、抑肽酶、α1-抗胰蛋白酶和 α2-巨球蛋白、10mM Cu²⁺ 和 Hg²⁺ 抑制。

一种丝氨酸蛋白酶，能将与芳香烃或其他大型疏水性侧链（Tyr、Trp、Phe、Met、Leu）结合的肽从键的羧基端水解。

 

一个单元将在 pH 7.8，25℃下，每分钟水解 1.0 μmole BTEE。

 

以 3×结晶的胰凝乳蛋白酶原为原料生产

 

通过 E1％/280 确定的蛋白质

 

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