TLCK处理的α-糜蛋白酶，α-Chymotrypsin from bovine pancreas [TPCK-BPC]；(TLCK treated to inactivate residual tryspin activity), Type VII, essentially salt-free, lyophilized powder, ≥40 units/mg protein

用 Sigma 公司的 α-糜蛋白酶与蝗虫游走蛋白 (Locusta migratoria) 形成复合物，测定了两个同源抑制剂（大脑间部主肽-C 和大脑间部主肽-D2v）的晶体结构。[1]

 

α-糜蛋白酶是一种丝氨酸肽酶，在由二硫键连接的三条多肽链（a 链-13 残基、B 链-131 残基和 C 链-97 残基）中含有 241 个氨基酸残基。发现该酶的分子量为 25 kDa。其 pI 为 8.75。选择性水解酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和亮氨酸 C 末端的肽键。ca²⁺ 激活并稳定酶。该酶被二异丙基氟磷酸盐 (DFP)、苯甲基磺酰氟 (PMSF)、N-对甲苯磺酰基-L-苯丙氨酸氯甲基酮 (TPCK)、糜蛋白酶抑制剂、抑肽酶、α₁-抗胰蛋白酶、α₂-巨球蛋白、10 mM cu² + 和 hg² + 抑制。

一种丝氨酸蛋白酶，能将与芳香烃或其他大型疏水性侧链（Tyr、Trp、Phe、Met、Leu）结合的肽从键的羧基端水解。

 

在 pH 值为 7.8、25°C 条件下，1 个单位每分钟水解 1.0 μmol BTEE。

 

TLCK处理灭活可能存在于胰凝乳蛋白酶中的胰蛋白酶，而不影响胰凝乳蛋白酶活性。

 

通过 A1%/280 测定蛋白

 

更多关于糜蛋白酶的信息请见www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer