谷胱甘肽还原酶来源于面包酵母(酿酒酵母)，Glutathione Reductase from baker's yeast (S. cerevisiae) [GR, GLR1]；ammonium sulfate suspension, 100-300 units/mg protein (biuret)

谷胱甘肽还原酶（GLR1）在线粒体和细胞质中存在异构体。它和硫氧还蛋白还原酶有相同的序列，结构同源，是含有黄素的氧化还原酶。它的活性位点是由氧化还原活性二硫组成，催化活性需要NADPH。这种酶广泛存在于植物，细菌，酵母，小鼠和人类。[1]

 

来自烘焙′s 酵母(Saccharomyces cerevisiae) 的谷胱甘肽还原酶（GR）用于

• 使用谷胱甘肽还原酶-5,5′-二硫基双（2-硝基苯甲酸）-基酶回收实分析定量心肌组织中的谷胱甘肽含量。[2]
• 使用略微改良的微谷胱甘肽分析，定量初情期母猪卵母细胞中的还原谷胱甘肽（GSH）[3]
• 制备总GSSG（谷胱甘肽二硫化物）+GSH检测，然后在大鼠晶状体内所有GSSG被还原成GSH。[4]
• 在大鼠卵母细胞内定量还原谷胱甘肽（GSH）[5]

来自烘焙′酵母的谷胱甘肽还原酶（GR）用于：

• 谷胱甘肽分析用来确定谷胱甘肽浓度[3][2]
• 作为标准产生矫正曲线[6]
• 作为抗原测量血浆GR活性。[7]

谷胱甘肽还原酶 IGR) 是抗氧化系统中关键的黄素酶。谷胱甘肽超氧化物酶使用还原谷胱甘肽（GSH），去除过氧化氢毒性，在这一过程中GSH会被转化成氧化谷胱甘肽（GSSG）。然后GSSG被谷胱甘肽还原酶（GR）回收变成GSH，这一过程中NADPH变成NADP⁺。 重生的GSH能够解更多的过氧化氢的毒。该酶使用FAD作为辅因子。GR和谷胱甘肽过氧化物酶可能在精子中作为抗氧化酶，抑制脂质过氧化。 谷胱甘肽还原酶和其他一些蛋白质有共同的结构模体，包括天冬氨酸蛋白酶、柠檬酸合成酶、EF手性分子、血红蛋白、脂质体和α/β水解酶。 GR被褪黑素激活，被报道不可逆地被一些氧自由基产生系统抑制。

谷胱甘肽（γ-谷氨酰半胱氨酸甘氨酸）是一种广泛存在的三肽硫醇，在细胞氧化压力抵抗机制中起到关键作用。谷胱甘肽还原酶（GLR1）负责还原谷胱甘肽二硫化物（GSSG），形成还原谷胱甘肽。[1]

 

一单位每分钟能够还原 1.0 μmole氧化谷胱甘肽，pH7.6，25℃。

 

悬浮于3.6 M (NH₄)₂SO₄, pH 7.0，含0.1 mM二硫苏糖醇

 

通过亲和层析纯化