超氧化物歧化酶来源于人类红细胞，Superoxide Dismutase from human erythrocytes [SOD]；essentially salt-free, lyophilized powder, ≥2,500 units/mg protein

超氧化物歧化酶(SOD)是存在于植物、动物和微生物的所有需氧细胞中的一组低分子量金属蛋白。[1]基于活性部分的金属离子，可分为三种形式的超氧化物歧化酶。包括含Cu²⁺/Zn²⁺、Mn²⁺和Fe²⁺的超氧化物歧化酶。铜锌超氧化物歧化酶位于脊椎动物细胞质和线粒体膜间隙，而锰超氧化物歧化酶则位于原核生物的线粒体基质中。[2]铁超氧化物歧化酶广泛存在于原核生物和高等植物中。人红细胞超氧化物歧化酶由非共价连接的同型二聚体蛋白构成，两个16.3 kDa亚基各含有153个氨基酸残基。每个二聚体含有2个Cu²⁺ 和2个Zn²⁺。[3][4][5]

 

人红细胞超氧化物歧化酶已用于：

• 在铜绿假单胞菌感染的活性氧(ROS)测量研究中检测其对人中性粒细胞的影响[6]
• 作为抗氧化剂，通过光谱法检测其对红细胞(RBC)匀浆中大气压等离子体射流(APPJ)诱导的活性氧生成的影响[7]
• 检测其对人微血管内皮细胞(HMEC-1)血红蛋白(Hb)诱导性核因子-kappa B(NF- κB)和缺氧诱导因子(HIF)活性的削弱作用 [8]

SOD1基因的突变与肌萎缩性侧索硬化(ALS)有关。[9]

催化超氧自由基歧化为过氧化氢和分子氧。在防御细胞对抗氧自由基的毒性作用中起到关键作用。与一氧化氮 (NO) 竞争超氧阴离子（与 NO 反应生成过氧亚硝基阴离子），从而 SOD 促进 NO 的活性。在培养的大鼠卵泡、神经细胞系和转基因小鼠中，SOD 也显示出抑制细胞凋亡的作用。

 

在 25℃、pH 7.8 的黄嘌呤氧化酶偶联系统中，1 个单位将抑制细胞色素 c 减少 50%（反应体积 3.0 mL）。黄嘌呤氧化酶浓度应每分钟 产生 0.025±0.005 初始 ΔA ₅₅₀ 。

 

关于试验方法请参阅 McCord, J.M. and Fridovich,I., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969)。