胃蛋白酶来源于猪胃粘膜，Pepsin from porcine gastric mucosa；powder, ≥250 units/mg solid

来自Sigma的该酶已用于模拟煮熟的鳕鱼的体外胃消化。[1]来自Sigma的该酶已用于模拟可可块和补充膳食纤维的体外胃消化。[2]它还用于增加可提取的可溶性胶原的比例并降低从牛皮肤组织得到的胶原蛋白的免疫原性。[3]

 

胃蛋白酶是一种用于消化蛋白质的肽酶，通常用于从抗体制备Fab片段。来自猪胃粘膜的胃蛋白酶已用于水解小鼠的干燥宫颈样品。 产品P7000以粉末形式提供并已用于处理来自单一猫乳腺癌的上皮细胞[4]。

胃蛋白酶切割可用于产生抗体的F(ab′)₂ 片段。有关胃蛋白酶的更多信息，请访问 www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer。

 

胃蛋白酶可水解肽键，而不是酰胺或酯键。 胃蛋白酶可在肽键的任一侧切割带有芳香酸的肽。 当含硫的氨基酸与肽键接近时，会增加对水解的敏感性。胃蛋白酶会优先在苯丙氨酸和亮氨酸的羧基侧以及谷氨酸残基的羧基侧进行切割。 切割胰岛素的β链中的Phe-Val、Gln-His、Glu-Ala、Ala-Leu、Leu-Tyr、Tyr-Leu、Gly-Phe、Phe-Phe和Phe-Tyr键

胃蛋白酶是在胃中产生的主要蛋白水解酶。它可通过内部肽键的切割来消化蛋白质。[5]

该酶不会在缬氨酸、丙氨酸或甘氨酸键处进行切割。[6]Z-L-酪氨酰-L-苯丙氨酸、Z-L-谷氨酰-L-酪氨酸以及Z-L-甲硫氨酰-L-酪氨酸可被用作胃蛋白酶消化的底物。[7][6]胃蛋白酶可被数种含苯丙氨酸的肽所抑制。[8]

优先裂解：P1 和 P1′ 位的疏水性和芳族残基。降解胰岛素 β 链中的 Phe-Val、Gln-His、Glu-Ala、Ala-Leu、Leu-Tyr、Tyr-Leu、Gly-Phe、Phe-Phe 和 Phe-Tyr 键

 

在 37 °C，pH 2.0 条件下，一个单位的酶通过使用以血红蛋白作为基质的TCA-可溶性产物检测在每分钟可产生 0.001的 ΔA₂₈₀。（终体积 = 16ml.光程 = 1cm.）

 

最适pH值为2-4。在4 M尿素和3 M盐酸胍中可保持活性。在60°C时稳定。胃蛋白酶在pH 8.0-8.5下发生不可逆灭活。

 

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