胶原蛋白I型来源于人，Collagen human；Bornstein and Traub Type I, acid soluble, powder, ~95% (SDS-PAGE)

I型胶原蛋白α 2（COL1A2）可编码pro-α 2链并且是异二聚体I型胶原纤维的组分。其可定位于人类染色体7q21.3上。[1] COL1A2以1：2的比例与COL1A1结合，并经过翻译后修饰以形成成熟的I型胶原纤维。[2]

胶原蛋白分为编号结构和遗传上不同的类型。我们采用 Bornstein 和 Traub 提出的命名法。请勿将 σ 类型命名与公认的胶原分类类型混淆。

 

I型胶原蛋白可用于特发性肺纤维化（IPF）的研究。I型胶原蛋白的稳健表达是IPF的一个显著特征。此外，I型胶原蛋白已用于研究IPF内质网（ER）应激对肺成纤维细胞肌纤维母细胞分化的影响。溶于酸性溶液的I型胶原蛋白可产生三维支架，可用于生物工程和细胞培养等应用，在这些应用中需要使用生物材料来代替天然胶原细胞外基质。

在多种生物材料工程研究中，I型胶原蛋白已被用作干细胞体外生长的支架。[3][4]

人体胶原蛋白已被用于：

• 作为大鼠脂肪来源干细胞的趋化性测定中细胞外基质的组分[5]
• 成人视网膜色素上皮-19（ARPE-19）细胞系的粘附测定中[6]
• 在糖化聚集和吸附研究中作为关节炎的模型系统[7]

I型胶原蛋白α 2（COL1A2）对骨形成、软骨和血管至关重要。COL1A2的不平衡可能是导致氟斑牙的原因。[8] COL1A2基因中甘氨酸取代的错义突变会改变胶原三螺旋结构，从而降低了其稳定性并且导致成骨不全。[9] COL1A2基因剪接位点附近的突变会导致外显子跳跃，其与Ehlers-Danlos综合征相关。[10] COL1A2基因中的插入或缺失多态性会损害其与微小RNA的相互作用并调节骨矿物质密度，从而导致骨质疏松症。[11]

 

通过改进的Gallop，P.M.方法从人体皮肤中进行制备。